En biología, ¿cuál es la diferencia entre chaperonas y chaperoninas?


Respuesta 1:
  • Las chaperoninas son una clase de chaperonas que ayudan al plegamiento (en gran medida) de proteínas recién sintetizadas con la ayuda de ATP, es decir, todas las chaperoninas pueden denominarse chaperonas, sin embargo, no todas las chaperonas necesitan ser chaperoninas. Las chaperonas realizan muchas funciones, desde plegarse hasta degradación para ayudar en el ensamblaje de proteínas. El papel principal de las chaperonas es mantener la homeostasis de las proteínas [para más información: la respuesta de Sai Janani Ganesan a ¿Las proteínas chaperonas ayudan al plegamiento de proteínas solamente o también ayudan al ensamblaje de otras macromoléculas?] Mientras que las chaperoninas tienen una función más específica. Por lo general, tienen forma de barril y tienen una cámara hidrofóbica para facilitar el plegado sin los efectos del hacinamiento. Algunas de las proteínas más ampliamente estudiadas son las chaperoninas, por ejemplo: el sistema GroEL / GroES.
Estructura y función de la chaperonina. (a) Estructura de chaperonina. Una chaperonina tiene dos anillos compuestos de subunidades homo o heteroméricas que forman dos cavidades centrales para el sustrato desplegado. (b) Cada subunidad tiene un dominio apical (contiene residuos hidrófobos para la unión del sustrato), un dominio intermedio y un dominio ecuatorial (contiene el sitio de unión e hidrólisis de ATP). (c) La unión de la proteína no nativa induce un cambio conformacional en la chaperonina, lo que resulta en un estiramiento estructural del sustrato. (d) El sustrato está contenido en la cavidad central de la chaperonina, lo que permite el plegamiento en un entorno protegido. En algunas chaperoninas, la cocaperonina se reemplaza por una protuberancia helicoidal del dominio apical. De: Página en sciencedirect.com
  • Dicho esto, no me preocuparía por estas definiciones, ya que no sabemos demasiado sobre los chaperones, su estructura, función o comportamiento.